La brucelosis es una infección bacteriana que se transmite de los animales a las personas. Lo más común es que las personas se infecten al comer productos lácteos crudos o sin pasteurizar. Algunas veces, las bacterias que causan la brucelosis se propagan por el aire o por el contacto directo con animales infectados.
Los signos y síntomas de la brucelosis pueden incluir fiebre, dolor en las articulaciones y fatiga. Por lo general, esta infección puede tratarse con antibióticos. Sin embargo, el tratamiento dura desde varias semanas hasta meses y la infección puede reaparecer.
La brucelosis afecta a cientos de miles de personas y animales en todo el mundo. Para prevenir la brucelosis, es útil evitar los productos lácteos crudos y tomar precauciones al trabajar con animales o en un laboratorio.
En la investigación de científicos del Conicet en el Instituto Leloir, que fue publicada por mBio, una de las revistas internacionales de microbiología de mayor prestigio, los científicos describieron cómo un proteína fotorreceptora (LOV-H) de la brucella (bacteria que causa la enfermedad) "se activa por efecto de la luz azul y desencadena, a través de un reordenamiento de su estructura tridimensional, una secuencia de reacciones moleculares que culminan con el aumento de la virulencia bacteriana".
Hasta el momento se sabía que Brucella era sensible a la luz pero a partir de este trabajo de investigadores argentinos en colaboración con colegas de Estados Unidos, se logró describir a nivel atómico cómo esa señal del ambiente, en particular, la luz azul del espectro lumínico, aumenta la virulencia de ese patógeno.
El hallazgo de ciencia básica podría iluminar estrategias novedosas para controlar la brucelosis, una enfermedad que provoca pérdidas millonarias en el sector pecuario y afecta a medio millón de personas por año en el mundo, sobre todo a poblaciones de riesgo como productores rurales, trabajadores de la carne y veterinarios.
“Logramos caracterizar con un nivel de detalle nunca antes alcanzado una de las proteínas claves que utiliza Brucella para la infección, lo que permitirá entender mejor esta enfermedad para la cual aún no se han desarrollado vacunas para humanos y que se trata con antibióticos que cada vez demuestran ser menos efectivos”, afirmó Fernando Goldbaum, director del avance, investigador superior del Conicet y jefe del Laboratorio de Inmunología y Microbiología Molecular en la Fundación Instituto Leloir (FIL).
Mediante la técnica de cristalografía de rayos X, que permite obtener imágenes a nivel nanométrico y ubicar cada uno de los átomos que conforman a una molécula a partir de cálculos complejos, los investigadores capturaron fotografías de diversas variantes de la proteína tanto en luz como en oscuridad, lo que les permitió comprender su activación.
“Atrapar las moléculas de una proteína en el estado cristalino y estudiarlas con rayos X es una tarea extremadamente laboriosa, y más aún para LOV-HK que es una proteína grande y altamente flexible. Fueron más de tres años de ensayos para alcanzar los resultados finales”, destacó uno de los coautores, Sebastián Klinke, investigador del Conicet y responsable del sector de Cristalografía de la FIL.
“A partir de este conocimiento, se podrían pensar en estrategias terapéuticas que apunten a la inhibición del factor de virulencia descrito en la bacteria de la brucelosis”, concluyó Jimena Rinaldi, primera autora del estudio e investigadora del Conicet en el grupo de Goldbaum.
Del trabajo también participaron Ignacio Fernández, Gabriela Sycz, Juan María Paz, Lisandro Otero, María Laura Cerutti y Ángeles Zorreguieta, de la FIL y del Conicet; y Heewhan Shin, Semini Gunawardana, Indika Kumarapperuma, Zhong Ren y Xiaojing Yang, de la Universidad de Illinois, en Chicago, Estados Unidos.
Hasta el momento se sabía que Brucella era sensible a la luz pero a partir de este trabajo de investigadores argentinos en colaboración con colegas de Estados Unidos, se logró describir a nivel atómico cómo esa señal del ambiente, en particular, la luz azul del espectro lumínico, aumenta la virulencia de ese patógeno.
El hallazgo de ciencia básica podría iluminar estrategias novedosas para controlar la brucelosis, una enfermedad que provoca pérdidas millonarias en el sector pecuario y afecta a medio millón de personas por año en el mundo, sobre todo a poblaciones de riesgo como productores rurales, trabajadores de la carne y veterinarios.
“Logramos caracterizar con un nivel de detalle nunca antes alcanzado una de las proteínas claves que utiliza Brucella para la infección, lo que permitirá entender mejor esta enfermedad para la cual aún no se han desarrollado vacunas para humanos y que se trata con antibióticos que cada vez demuestran ser menos efectivos”, afirmó Fernando Goldbaum, director del avance, investigador superior del Conicet y jefe del Laboratorio de Inmunología y Microbiología Molecular en la Fundación Instituto Leloir (FIL).
Mediante la técnica de cristalografía de rayos X, que permite obtener imágenes a nivel nanométrico y ubicar cada uno de los átomos que conforman a una molécula a partir de cálculos complejos, los investigadores capturaron fotografías de diversas variantes de la proteína tanto en luz como en oscuridad, lo que les permitió comprender su activación.
“Atrapar las moléculas de una proteína en el estado cristalino y estudiarlas con rayos X es una tarea extremadamente laboriosa, y más aún para LOV-HK que es una proteína grande y altamente flexible. Fueron más de tres años de ensayos para alcanzar los resultados finales”, destacó uno de los coautores, Sebastián Klinke, investigador del Conicet y responsable del sector de Cristalografía de la FIL.
“A partir de este conocimiento, se podrían pensar en estrategias terapéuticas que apunten a la inhibición del factor de virulencia descrito en la bacteria de la brucelosis”, concluyó Jimena Rinaldi, primera autora del estudio e investigadora del Conicet en el grupo de Goldbaum.
Del trabajo también participaron Ignacio Fernández, Gabriela Sycz, Juan María Paz, Lisandro Otero, María Laura Cerutti y Ángeles Zorreguieta, de la FIL y del Conicet; y Heewhan Shin, Semini Gunawardana, Indika Kumarapperuma, Zhong Ren y Xiaojing Yang, de la Universidad de Illinois, en Chicago, Estados Unidos.
Fuente: Télam
